Ex20ins改变了EGFR的空间结构
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现有 EGFR-TKI 对 ex20ins 突变不敏感可能与突变位点空间构象的改变有关。尽管在 20 插入突变里也存在高度的异质性，但大多数突变发生位置在 C-螺旋后的 C 末端环内，改变了 EGFR 蛋白构象，将α-C 螺旋推入药物结合口袋，磷酸结合环 P-loop 也被推入口袋中，两个催化活性中心被刚性结构闭锁，不利于 TKI 药物结合，导致 20ins 突变对于一代、二代甚至部分三代靶向药都不敏感。不仅如此，同 ATP 结合的亲和力方面，EGFR exon 20ins 同野生型 EGFR 相似，这种结构上的相似性使得靶向药物的安全治疗窗变得很窄，在临床应用中更易产生副作用。这些特征给针对 ex20ins 药物开发和临床应用带来极大的挑战。
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